蛋白质的二级结构包括:A. α - 螺旋B. β - 折叠C. β - 转角D. 无规卷曲

蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链中局部主链的空间构象，主要由氢键的形成来稳定。常见的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。α-螺旋是蛋白质中最常见的二级结构，其特点是主链围绕中心轴形成螺旋结构，每个氨基酸残基沿螺旋上升0.15nm，旋转100°。β-折叠是蛋白质中另一种常见的二级结构，其特点是多肽链几乎完全伸展，相邻的多肽链通过氢键相互连接，形成折叠结构。β-转角是蛋白质中短的回折部分，通常由四个氨基酸残基组成，其特点是第一个氨基酸残基的羰基氧与第四个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键。无规卷曲是指蛋白质中没有固定空间构象的部分，其结构不稳定，容易受到环境因素的影响。