组蛋白的尾端已发现60余种不同的氨基酸残基，这些氨基末端是染色质发生修饰的常见靶点。这些末端修饰作用包括（）A. 乙酰化作用B. 甲基化作用C. 磷酸化作用D. SUMO化作用

本题考查组蛋白尾端修饰作用的相关知识。解题思路是需要了解组蛋白尾端常见的修饰方式，然后逐一分析每个选项是否属于这些修饰作用。

组蛋白的尾端是染色质发生修饰的常见靶点，存在多种不同的修饰方式：

• 乙酰化作用：组蛋白的乙酰化是在组蛋白乙酰基转移酶（HAT）的催化下，将乙酰辅酶A的乙酰基转移到组蛋白特定的赖氨酸残基上。这种修饰可以中和组蛋白上的正电荷，减弱组蛋白与带负电荷的DNA之间的相互作用，从而使染色质结构变得松散，有利于基因的转录。所以乙酰化作用是组蛋白尾端的一种修饰作用。
• 甲基化作用：组蛋白甲基化是由组蛋白甲基转移酶（HMT）催化，将甲基基团添加到组蛋白的赖氨酸或精氨酸残基上。甲基化可以发生在不同的氨基酸残基和不同的甲基化程度（单甲基化、二甲基化、三甲基化），它对基因表达的影响较为复杂，既可以激活基因表达，也可以抑制基因表达，具体取决于甲基化的位点和程度。因此，甲基化作用也是组蛋白尾端的修饰方式之一。
• 磷酸化作用：组蛋白的磷酸化是在蛋白激酶的催化下，将ATP的磷酸基团转移到组蛋白的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上。磷酸化会改变组蛋白的电荷性质和空间结构，影响染色质的结构和功能，与细胞周期调控、DNA损伤修复等过程密切相关。所以磷酸化作用属于组蛋白尾端的修饰作用。
• SUMO化作用：SUMO（Small Ubiquitin - like Modifier）化是指在一系列酶的作用下，将SUMO蛋白共价连接到靶蛋白（包括组蛋白）的特定赖氨酸残基上的过程。组蛋白的SUMO化可以影响染色质的结构和基因表达，参与细胞的多种生理过程。故SUMO化作用同样是组蛋白尾端的修饰作用。